Un equipo de la Universidad de Constanza (Alemania) ha descubierto cómo se comen las bacterias del suelo ciertos bioplásticos: no los disuelven desde lejos, sino que los excavan, con una enzima pegada a su propia superficie. La enzima tiene una «boca» tan abierta que los investigadores la apodaron enzima «Pac-Man». Y guardaba una sorpresa: en el laboratorio también destruye la penicilina.
El plástico que usamos a diario apenas lo pueden digerir los microorganismos: un polietileno puede tardar de cientos a miles de años en desaparecer, y mientras tanto se rompe en microplásticos. Por eso se investigan los bioplásticos, pensados para que los microbios sí puedan con ellos. En Constanza, el equipo del químico Stefan Mecking ha desarrollado unos llamados LCAP (poliésteres alifáticos de cadena larga), y el del microbiólogo David Schleheck quería saber qué les pasa de verdad en la naturaleza y quién se los come.
Para averiguarlo, enterraron láminas de LCAP a unos 10 centímetros de profundidad en el humus de un bosque del jardín botánico de la universidad y las dejaron un año. A la vez, en el laboratorio mezclaron polvo de varios plásticos con tierra de ese mismo bosque y midieron durante un año el dióxido de carbono que respiraban los microbios al digerirlos. El estudio se publicó el 2 de septiembre en la revista The ISME Journal.
Claves del descubrimiento
- Los bioplásticos desaparecieron; el plástico normal, no. Todos los bioplásticos probados se degradaron por completo en unos 250 a 330 días, entre nueve y once meses; la celulosa, que sirvió de comparación, en unos 80. El polietileno de alta densidad (el de muchas botellas y envases) apenas cambió en todo el año.
- Agujeros con forma de bacteria. Al mirar las láminas enterradas con un microscopio electrónico aparecieron agujeros de pocas milésimas de milímetro con el tamaño y la forma exactos de una bacteria. Los investigadores dedujeron que las bacterias llevan las enzimas en su superficie y se abren paso comiendo. «Fue nuestro momento eureka, porque contradecía una suposición muy extendida en microbiología», contaron Harry Lerner, primer autor, y Schleheck: se pensaba que las bacterias sueltan esas enzimas al medio.
- Buscando el gen responsable. Analizaron todo el ADN de los microbios del suelo y encontraron 2,624 genes candidatos a romper plásticos. Uno, de bacterias del grupo de las acidobacterias, abundaba solo en la tierra que tenía LCAP. Produce una enzima, a la que llamaron LCPH1, que lleva un ancla para quedarse sujeta a la membrana de la bacteria.
- Por qué «Pac-Man». Modelaron su forma con AlphaFold3, la inteligencia artificial que predice la estructura de las proteínas, y vieron un sitio activo, la zona donde la enzima trabaja, inusualmente abierto, como una boca enorme. Ahí caben moléculas grandes como las cadenas de un plástico. En el laboratorio, la enzima purificada partió uno de estos poliésteres en sus piezas básicas y también degradó policaprolactona (PCL), otro plástico biodegradable.
- La sorpresa: también rompe la penicilina. Su estructura se parece a la de las esterasas, las enzimas que rompen poliésteres, pero también a la de las betalactamasas, las que usan muchas bacterias para defenderse de los antibióticos. Lo comprobaron: LCPH1 cortó en el laboratorio la penicilina G y la ampicilina.
Por qué importa
El descubrimiento toca dos problemas grandes a la vez. Por un lado, muestra que las bacterias del suelo pueden adaptarse a digerir plásticos nuevos más rápido de lo que se pensaba: «Las bacterias pueden adaptarse a degradar plásticos de poliéster antes de lo que esperábamos», dijo Schleheck. Eso da pistas para diseñar plásticos que de verdad desaparezcan y para buscar enzimas que ayuden a reciclarlos. «Para resolver el problema de la contaminación por plásticos, los humanos tenemos que trabajar con las capacidades de los microbios», añadió.
Por otro lado, abre una pregunta incómoda. Si una misma enzima sirve para comer plástico y para desactivar antibióticos, la contaminación con ciertos plásticos podría favorecer, en teoría, a bacterias que además resisten a los antibióticos, y esa resistencia puede pasar de unas bacterias a otras. Los autores son prudentes: lo han visto en el laboratorio con la enzima aislada, no en bacterias vivas, y la capacidad de romper penicilina podría ser solo un resto de su evolución. Pero es un motivo para vigilar la «plastisfera», el ecosistema de microbios que crece sobre los residuos.
Conviene no exagerar el alcance: la enzima trabaja con bioplásticos de tipo poliéster, no con el polietileno ni con las botellas de siempre, que en el mismo experimento siguieron prácticamente intactos. Lo que aporta es otra cosa: saber cómo comen plástico las bacterias reales de un bosque real, y descubrir por el camino que su herramienta para hacerlo se parece mucho a un arma contra los antibióticos.
Datos contrastados con el estudio original, Lerner et al., «Bacterial family-VIII esterase displays dual activities: hydrolysis of polyester bioplastics and β-lactam antibiotics», The ISME Journal (2026), y con la nota de ScienceDaily. Imagen de portada: modelo de la enzima LCPH1, figura 7 del estudio, licencia CC BY.
Fuente: Universidad de Constanza, «New type of plastic-degrading enzyme discovered in bacteria»